胃蛋白酶原

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胃蛋白酶原，由泌酸腺的主細胞合成，在胃腔內(nèi)經(jīng)鹽酸或已有活性的胃蛋白酶作用變成胃蛋白酶，將蛋白質(zhì)分解成膘、胨及少量多肽。該酶作用的最適pH為2，進入小腸后，酶活性喪失。胃酸

胃蛋白酶原是由主細胞合成的，并以不具有活性的酶原顆粒形式貯存在細胞內(nèi)。當(dāng)細胞內(nèi)充滿酶原顆粒時，它對新的酶原的產(chǎn)生有負(fù)反饋作用。分泌入胃腔內(nèi)的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，從分子中分離出一個小分子的多肽，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘奈傅鞍酌?。已激活的胃蛋白酶對胃蛋白酶原也有激活作用?/p>

胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質(zhì)，它主要作用于蛋白質(zhì)及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產(chǎn)物是胨，產(chǎn)生多肽或氨基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強的環(huán)境中才能發(fā)揮作用，其最適pH為2。隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當(dāng)pH升至6以上時，此酶即發(fā)生不可逆的變性。

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